HEIDELBERG / LONDON (IT BOLTWISE) – Wissenschaftler der Universität Heidelberg haben einen entscheidenden molekularen Prozess entdeckt, der die Alzheimer-Krankheit vorantreibt. Durch die Identifizierung einer schädlichen Proteininteraktion eröffnen sich neue Möglichkeiten für wirksamere Behandlungen. Ein experimentelles Medikament zeigt vielversprechende Ergebnisse bei der Verlangsamung des Krankheitsverlaufs.
Ein Forscherteam unter der Leitung des Neurobiologen Prof. Dr. Hilmar Bading an der Universität Heidelberg hat einen entscheidenden molekularen Prozess identifiziert, der die Alzheimer-Krankheit vorantreibt. In Zusammenarbeit mit Forschern der Shandong-Universität in China nutzten die Wissenschaftler ein Mausmodell, um zu zeigen, dass eine schädliche Proteininteraktion zum Absterben von Gehirnzellen führt und damit den kognitiven Abbau verursacht. Diese Entdeckung eröffnet neue Möglichkeiten für die Entwicklung wirksamerer Behandlungen.
Die schädliche Proteininteraktion betrifft zwei zuvor untersuchte Komponenten: den NMDA-Rezeptor und den TRPM4-Ionenkanal. NMDA-Rezeptoren spielen eine wesentliche Rolle bei der Kommunikation zwischen Nervenzellen und befinden sich sowohl an Synapsen als auch in Bereichen außerhalb dieser Verbindungen auf der Zelloberfläche. Sie werden durch Glutamat, einen wichtigen Neurotransmitter, aktiviert.
Wenn NMDA-Rezeptoren innerhalb von Synapsen funktionieren, unterstützen sie das Überleben von Neuronen und helfen, die kognitive Funktion aufrechtzuerhalten. Interagiert jedoch TRPM4 mit NMDA-Rezeptoren außerhalb der Synapsen, verändert sich ihr Verhalten auf schädliche Weise. Zusammen bilden sie einen sogenannten “Todeskomplex”, der Nervenzellen schädigen und abtöten kann, erklärt Hilmar Bading, Direktor des Instituts für Neurobiologie am Interdisziplinären Zentrum für Neurowissenschaften der Universität Heidelberg.
In den Experimenten mit Mäusen konnte das experimentelle Medikament FP802 erfolgreich die Interaktion zwischen TRPM4 und NMDA-Rezeptoren unterbrechen. Das Molekül bindet an die “TwinF”-Schnittstelle, an der die beiden Proteine verbunden sind, und verhindert so ihre Interaktion, wodurch der toxische Komplex effektiv aufgelöst wird. Bei den behandelten Alzheimer-Mäusen wurde der Krankheitsverlauf deutlich verlangsamt, und die typischen zellulären Schäden, die mit Alzheimer in Verbindung stehen, waren erheblich reduziert.
Prof. Bading betont, dass dieser Ansatz sich von traditionellen Alzheimer-Strategien unterscheidet. Anstatt die Bildung oder Entfernung von Amyloid aus dem Gehirn zu bekämpfen, blockieren wir einen nachgelagerten zellulären Mechanismus, den NMDAR/TRPM4-Komplex, der den Tod von Nervenzellen verursachen kann und in einem krankheitsfördernden Rückkopplungsmechanismus die Bildung von Amyloidablagerungen fördert.
Die Forscher glauben, dass dieser Inhibitor eine breit anwendbare Strategie zur Verlangsamung oder zum Stopp neurodegenerativer Erkrankungen wie Alzheimer und ALS darstellen könnte. Prof. Bading warnt jedoch, dass die klinische Anwendung noch in weiter Ferne liegt. Die bisherigen Ergebnisse sind im präklinischen Kontext vielversprechend, aber umfassende pharmakologische Entwicklungen, toxikologische Experimente und klinische Studien sind erforderlich, um eine mögliche Anwendung beim Menschen zu realisieren.
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