LONDON (IT BOLTWISE) – Wissenschaftler haben einen bedeutenden Fortschritt in der Alzheimer-Forschung erzielt, indem sie die ersten molekularen Schritte der Proteinaggregation kartierten.
Ein internationales Forscherteam hat einen bedeutenden Fortschritt in der Alzheimer-Forschung erzielt, indem es die ersten molekularen Schritte der Proteinaggregation kartierte. Diese Erkenntnisse könnten neue therapeutische Ansätze zur Behandlung der Krankheit eröffnen. Die Studie, die in der renommierten Fachzeitschrift Science Advances veröffentlicht wurde, zeigt, wie über 140.000 Mutationen die Bildung von Amyloid-Beta-Fibrillen beeinflussen, die eine zentrale Rolle bei der Entstehung von Alzheimer spielen.
Durch die Kombination von DNA-Synthese, genetisch veränderten Hefezellen und maschinellem Lernen gelang es den Forschern, eine detaillierte Energielandschaft des Übergangszustands des Proteins zu erstellen. Dieser Zustand ist ein flüchtiger Moment, bevor die Plaquebildung beginnt. Die Ergebnisse zeigen, dass die Fibrillenbildung im C-terminalen Bereich des Aβ42-Peptids beginnt, was einen potenziellen Angriffspunkt für zukünftige Therapien darstellt.
Die Methode, die in dieser Studie entwickelt wurde, könnte auch auf andere neurodegenerative Erkrankungen angewendet werden, um die Proteinaggregation besser zu verstehen. Dies ist besonders wichtig, da über 55 Millionen Menschen weltweit von Demenz betroffen sind, wobei 60 bis 70 Prozent dieser Fälle auf Alzheimer zurückzuführen sind. Die meisten derzeitigen Behandlungen verlangsamen oder stoppen die Krankheit nicht, sondern helfen nur, die Symptome zu lindern.
Amyloid-Beta ist ein Peptid, das dazu neigt, sich zu verklumpen und längliche Strukturen zu bilden, die als Amyloid-Fibrillen bekannt sind. Diese Fibrillen sammeln sich im Laufe der Zeit zu Plaques an, die als pathologische Kennzeichen von mehr als 50 neurodegenerativen Erkrankungen gelten. Das Verständnis dieser Strukturen und Reaktionen ist entscheidend für die Entwicklung von Therapien, die neurodegenerative Erkrankungen behandeln und verhindern könnten.
Die Forscher verwendeten eine Kombination aus massiv paralleler DNA-Synthese, genetisch veränderten Hefezellen und maschinellem Lernen, um die Auswirkungen von Aminosäureänderungen in Aβ42 auf die Energiemenge zu untersuchen, die zur Bildung einer Fibrille erforderlich ist. Diese Techniken ermöglichten es den Forschern, die Studie in großem Maßstab durchzuführen und mehr als 140.000 Versionen von Aβ42 gleichzeitig zu untersuchen.
Die Entdeckung, dass die Aggregationsreaktion von Aβ42 im C-terminalen Bereich des Proteins beginnt, legt nahe, dass die Interaktionen in diesem Bereich verhindert werden müssen, um Alzheimer zu behandeln und zu verhindern. Dies ist die erste groß angelegte Karte, die zeigt, wie Mutationen das Verhalten eines Proteins im schwer zu untersuchenden Übergangszustand beeinflussen.
Die Forscher betonen die breite Anwendbarkeit ihrer Methode und weisen darauf hin, dass sie in zukünftigen Studien auf eine Vielzahl von Proteinen und Krankheiten angewendet werden könnte. Diese Erkenntnisse bieten Hoffnung auf neue therapeutische Strategien zur Behandlung von Alzheimer und anderen neurodegenerativen Erkrankungen.
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